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(21.7.2015)

Erbse 

Typ I-Nahrungsmittelallergen, (potenzielles) Typ IV-Kontaktallergen

Vorkommen und Beschreibung

Die Erbse (Pisum sativum), auch Gartenerbse oder Speiseerbse genannt, ist eine Pflanzenart aus der Familie der Hülsenfrüchtler (Fabaceae, Leguminosae). Die Erbse gehört zu den ältesten Kulturpflanzen der Welt und stammt ursprünglich aus Kleinasien. Sie war früher ein wichtiger Protein-Lieferant für die menschliche Ernährung. Heute wird sie vor allem als Gemüse und als Tierfutter verwendet. Die Erbse wird heute weltweit angebaut. Wichte Unterarten sind die Ackererbse, die als Kö%3tenerfutter angebaut wird, Palerbsen, Markerbsen und Zuckererbsen, die beliebtesten unter den Erbsenklassen. Ursprünglich wurden zur Ernährung Trockenerbsen verwendet, die hauptsächlich als Püree oder Brei zubereitet wurden, verbreitet ist immer noch die Erbsensuppe. Heute werden Erbsen in Mitteleuropa hauptsächlich die noch unreifen grünen Samen zubereitet. Häufig finden Erbsen in Form von Konserven und tiefgekühlt Verwendung; seltener frisch, da Erbsen nicht besonders lange haltbar sind und rasch an Geschmack verlieren. Im Gegensatz zu früher wird sie überwiegend als Gemüsebeilage verwendet. Wie die anderen Hülsenfrüchte auch, gehören Erbsen zu den pflanzlichen Lebensmitteln, die einen besonders hohen Gehalt an Eiweiß besitzen.

Verwendung als kosmetische Inhaltsstoff

Pisum sativum extract (INCI). Extrakt aus den Samen der Erbse. Funktion: adstringierend, kräftigend

Capryloyl pea amino acids (INCI). Chem. Bezeichnung: Produkt aus der Kondensation von Octanoylchlorid mit Erbsen-Aminosäuren. Kosmetische Funktion: haarkonditionierend, hautpflegend

Hydrolyzed pea (INCI). Hydrolysat aus den Samen von Erbsen. Funktion: hautpflegend, haarkonditionierend

Hydrolyzed pea protein (INCI). Funktion: hautpflegend, antistatisch, 

Palmityol pea amino acids (INCI). Aminosäuren der Erbse, Reaktionsprodukte mit Hexydecanoylchlorid. Funktion: haarkonditionierend, hautpflegend

Pea-palmitate (INC). Erbse, Reaktionsprodukte mit Palmitoylchlorid. Funktion: hautpflegend

Allergologie (Relevanz)

Erbsenallergien sind relativ selten. Systemische Reaktionen spielen eine untergeordnete Rolle (0,7 % bei 10), häufiger sind Reaktionen in Form eines oralen Allergiesyndrom (2,9 % bei 11). In Einzelfällen besteht eine jedoch ausgesprochen starke Sensibilisierung. So sind Fälle von asthmatischen Reaktionen, Urtikaria und Quincke-Ödem nach Inhalation von Kochdampf und Berühren von Erbsen beschrieben.

Folgende Allergene aus dieser Pflanze wurden bisher charakterisiert:

  • Pis s 1, ein 44 kDa Protein, ein 7S Vicilin-artiges Globulin 
  • Pis s 2 ein 63 kDa Protein, ein Convicilin
  • Pis s IFR, eine Isoflavon-Reduktase
  • Pis s Profilin

Pis s1 und Pis s2, die Majorallergene der Erbse, gehören zu den Globulin-Speicherproteinen. Die Allergene scheinen hitzelabil zu sein, denn in einer Studie konnte aufgezeigt werden, dass Patienten nur auf rohe, grüne Erbsen reagierten, dagegen nicht gegen gekochte. Der Allergengehalt der Erbsen steigt zudem mit dem Reifegrad.  Eine hohe Kreuzreaktivität besteht insbesondere auf Grund der Sequenzhomologien mit dem Vicilin-Allergen Len c1 der Linsen, die auch eine große klinische Relevanz besitzt. So konnte in einer spanischen Studie bei sensibilisierten Patienten in 73 % der Fälle eine allergische Reaktion auf Erbse und Linse provoziert werden. Serologische Kreuzreaktivitäten zwischen der Erbse und der Erdnuss bestehen ebenfalls, jedoch sind diese eher selten klinisch relevant; ursächlich dafür dürften dann Vicilin-Homologien zwischen der Erbse und dem Ara h1-Allergen der Erdnuss sein. Eine Assoziation bei Kindern mit einer Gräserpollen-Pollinosis und Sensibilisierungen auf die Erbse wurde in einer Studie in 13,7 % der Fälle beobachtet.

Allergologische Diagnostik 

Prick, i.c. (Al.), RAST (Ph.), ggf. orale Provokation 

Literatur: 1, 2, 3

https://www.verbrauchergesundheit.gv.at/lebensmittel/lebensmittelkontrolle/l_09720060405de00010528.pdf?4e90vw

Sanchez-Monge et al: Vicilin and convicilin are potential major allergens from pea. Clin Exp Allergy 34, 1747-1753 (2004)

Ibánez et al: Legume cross-reactivity. Allergol Immunopathol (Madr) 31, 151-161 (2003)

Wensing et al: Patients with anaphylaxis to pea can have peanut allergy caused by cross-reactive IgE to vicilin (Ara h 1). J Allergy Clin Immunol 111, 420-414 (2003)

García Ortiz et al: Bronchial asthma induced by hypersensitivity to legumes. Allergol Immunopathol 23, 38-40 (1995)

Bjerremann Jensen et al: Risk Assessment of Clinical Reactions to Legumes in Peanut-Allergic Children. World Allergy Organ 1, 162-167 (2008)

http://www.phadia.com/en/Products/Allergy-testing-products/ImmunoCAP-Allergen-Information/Food-of-Plant-Origin/Legumes/Pea-/

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1162241/

https://books.google.de/books?id=aFHoBQAAQBAJ&pg=PA155&lpg=PA155&dq=Erbse+Albuminfraktion&source=bl&ots=1Kzm_acu6d&sig=dJ_pWEONkwEWCXTYUTZdGGl1ZTk&hl=de&sa=X&ei=wzHZVMo_xspom-eAmAQ&ved=0CCwQ6AEwAg#v=onepage&q=Erbse%20Albuminfraktion&f=false



 

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