Alles zur Allergologie
Darstellung von ca. 7000 potentiellen Allergenen
Datenbank:

Suchbegriffe zu diesem Artikel: weizen

Allergen 

Auslöser einer IgE-vermittelten Soforttypreaktion 

(zu Allergenen, die eine Kontaktallergie auslösen, siehe unter ”Kontaktdermatitis”) 

Ein Allergen ist immer auch ein Antigen, d.h. eine Substanz, die in der Lage ist, eine Immunantwort zu induzieren (”Immunogenität”) und mit dem Produkt dieser Antwort (Antikörper, proliferierte T-Zellen) zu reagieren (”Spezifität”). Wie jedes Antigen muss es eine gewisse Größe haben (meist über 5 kD), eine gewisse Komplexität aufweisen (Proteine sind wirksamer als Polysaccharide oder Lipide) und körperfremd sein. Die Besonderheit der Allergene besteht darin, dass sie vor allem die IgE-Antwort induzieren, für die Th2-Zellen maßgeblich sind. 

Teilantworten, wieso das Allergen zum Allergen wird, besagen: 

  • Allergene habe meist Molekulargewichte zwischen 5 und 70 kD. Die untere Grenze ist für die Immunogenität entscheidend, die obere durch das Penetrationsvermögen durch die Schleimhäute 
  • Allergene sind gut wasserlöslich - die allergische Reaktion kann sich innerhalb von Minuten manifestieren 
  • Allergene müssen eine gewisse Stabilität besitzen, da sie sonst kaum an die Zellen des Immunsystems gelangen bzw. an jene Zellen, die für die Auslösung der allergischen Reaktion maßgeblich sind. Bei Nahrungsmitteln zeigt sich dies besonders deutlich: weniger stabile Allergene (z.B. im Obst) lösen vorwiegend ein orales Allergeiesyndrom auslösen, stabilere (z.B. Fisch, Erdnuss) häufiger auch enterale oder systemische Reaktionen. 
  • Allergene tragen mindestens zwei IgE-bindende Epitope in entsprechender Abstand für die ”Brückenbindung” an der Mastzellen- bzw. Basophilen-Oberfläche. 

Aufgrund ihrer biologischen Eigenschaften kann man Allergene einteilen in: 

  • solche mit hydrolytischen oder nicht-hydrolytischen Enzymaktivitäten 
  • Enzyminhibitoren 
  • Speicherproteine 
  • Transportproteine 
  • regulatorische Proteine 

Hydrolytische Enzyme 

Sie stehen zahlenmäßig im Vordergrund und spalten hochmolekulare Verbindungen unter Einlagerung von Wasser. Auf diese Weise spalten sie z.B. Proteine (Proteasen), Kohlenhydrate (Karbohydrasen) oder RNA (Ribonukleasen). Die Hauptquellen allergener Proteasen sind Milben, Pflanzen, Bakterien oder tierisches Material. Ihr hoher Sensibilisierungsindex ist vor allem von der berufsbedingten inhalativen Expositionen bekannt (z.B. bei der Herstellung und Anwendung von enzymaktiven Waschmitteln, bis diese aus dem Verkehr genommen oder verkapselt wurden oder bei der Enzymanwendung bei der Käse- oder Brotherstellung). Bedeutsam dürfte sein, dass die Proteasen Schleimhautstrukturen angreifen und damit die Penetration fördern. Im Experiment konnte nachgewiesen werden, dass sie die Integrität und Permeabilität von Epithelien beeinflussen, eine unspezifischen Mastzelldegranulation bewirken und auch die Freisetzung von Zytokinen aus Epithelzellen fördern. 

Karbohydrasen finden sich als Amylase, Zellulase, Lysozym u.a.m. Sie unterscheiden sich durch ihre Schnittpunkte auf der Kohlenhydrat-Kette. Sie kommen vor allem in Milben, Pilzsporen (Aspergillus) und Mehlen (Weizen, Gerste) vor. Obwohl sie in zahlreichen Nahrungsmitteln zu finden sind, macht sich ihre Allergenaktivität vor allem bei inhalativer Exposition bemerkbar (Bäcker). Eine Ausnahme ist das Hühnerei-Lysozym (Gal d4). Auch das Hevamin des Latex gehört in diese Gruppe. Allergene Pektinasen finden sich in manchen Früchten. Meist handelt es sich um schwache Allergene. 

Nicht-hydrolyrische Enzyme 

Sie umfassen sehr unterschiedliche Enzyme. Als Allergene haben sie eine untergeordnete Bedeutung. 

Enzyminhibitoren 

Das Vorkommen einer ganzen Reihe von Enzyminhibitoren ist bekannt. Ihre Allergenaktivität ist z.T. höher als die der entsprechenden Enzyme (z.B. im Mehl). Trypsin/alpha-Amylase-Inhibitoren bilden eine heterogene Gruppe, die sich z.B. in Endosperm von Weizen, Gerste und Reis finden. Sie spielen vor allem als Berufsallergen eine Rolle (Inhalation). Ähnliches gilt für den Kunitz-Protease-Inhibitor der Sojabohne. Beim Ovomukoid des Hühnereis (Gal d1) handelt es sich um einen sehr wirksamen Serin-Protease-Inhibitor. 

Speicherproteine 

Sie machen mengenmäßig den größten Teil der Allergenquellen aus (Pollen, Samen, Früchte, Ei). Meist handelt es sich jedoch um schwächere Allergene. Nach den Molekulargewichten und der Struktur unterscheidet man vor allem 

  • 2 S-Albumine oder Napine, z.B. im Senf (Sin a1, Bra j1) und Rizinus (Ric c2) 
  • 11 S-Albumine: Sojabohne, Erbse, Getreide, Erdnuss 
  • Globuline: Erdnuss, Sojabohne, Erbse 

Transportproteine 

Sie spielen eine Rolle für den Transport von Lipiden, Hormonen, Sauerstoff, Eisen u.a.m. und finden sich in den verschiedenen Pollen, tierischem Gewebe und Hühnerei. Das Conalbumin des Hühnereis (Gal d3) transportiert z.B. Eisen. 

Regulatorische Proteine 

Sie sind von besonderem allergologischen Interesse. Zu ihnen gehören: 

  • Profilin: Bedeutsam für die Aktin-Polymerisation. Kommt in allen eukaryonten Zellen vor, ist aber von besonderer Bedeutung in Pollen, Obst, Gemüse 
  • Calmodulin: in verschiedenen Baumpollen, Kabeljau (Gad c1) 
  • Tropomyosin: Milben (Der f7), Krustentiere (Pen a1, Met e1) 
  • Hitzeschock-Proteine 
  • PR-Antigene: Pollen, Obst, Latex 

Die allergologische Bedeutung besteht darin, dass es sich oft um konservierte und damit ähnliche Strukturen handelt, die damit Ausgangspunkt auch klinisch bedeutsamer Kreuzreaktionen sein können. 

Pflanzenallergene 

Pflanzensäfte in der Floristik sind vielleicht auch wegen ihres Gehaltes an Stressproteinen besonders aggressiv und allergenpotent. Riesige Monokulturen in Erzeugerländern und die damit verbundene Gefahr von Schädlingsbefall und die Notwendigkeit für chemische Pflanzenschutzmaßnahmen lassen eine Vergleich mit den Bedingungen der Massentierhaltung zu. Der weltweite Transport, Hitze, Kälte, Wassermangel, mechanische Verletzungen und Schadgase sind ebenso als Stressfaktoren bei Pflanzen bekannt wie Mikroorganismen oder Chemikalien. Sie führen zu Abwehrreaktionen mit vermehrter Ausbildung von hydroxylin- oder glycinreichen Glykoproteinen, Enzymen und Proteinaseinhibitoren, die möglicherweise auch über eine verstärkte Allergenität verfügen. Präformiert und induzierte pflanzliche Abwehrstoffe befinden sich überwiegend in den äußeren Schichten der Gewächse, weniger in Knollen, Rüben oder Früchten und können so mit der Umwelt (d.h. auch mit den beruflich damit Umgehenden) in Kontakt zu treten. 

Durch die Identifizierung und Charakterisierung verschiedener klassischer Hauptallergene einer IgE-vermittelten Nahrungsmittelunverträglichkeit ist zwischenzeitlich bekannt, dass es sich beispielsweise bei Sellerie, Nüssen, verschiedenen Gewürzen, Soja, Hühnereiweiß und Fisch um meist wasserlösliche, hitzestabile Glykolproteine handelt, während Gemüse- und Obstallergene dagegen häufig ihre Allergenität durch Erhitzen verlieren. Bedingt durch ihre Säurestabilität gelangen Allergene von Vertretern der Leguminosae wie Sojabohne und Erdnuss wobei von Milchprodukten bis in den Verdauungstrakt, ohne abgebaut zu werden. 

Literatur: 36,37


Allergie Test (über die 20 häufigsten Nahrungsmittelallergien)  Burnout plus Kombitest (Stress & Erschöpfungs Test)

verwandte Links:

Vorankündigung:

Dr. Irion kündigt publizistische Neuauflage seines allergologischen Werkes für das Frühjahr 2016 an. Lesen Sie mehr

Profitieren Sie von den Kenntnissen und Erfahrungen von Dr. Irion:

Dr. Irion hat alleine in den letzten 10 Jahren ca. 45.000 Patienten als selbstständiger und angestellter Hautarzt behandelt
Autor eines der umfassendsten allergologischen Fachbücher
Buch bei Amazon
Betreiber der umfangreichsten allergologischen Web-Seite im Internet überhaupt:
alles-zur-allergologie.de